Bei chemischen Reaktionen verdoppelt sich die Reaktionsgeschwindigkeit bei einer Temperaturerhöhung um 10°C. Diese Abhängigkeit wird auch als Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel (RGT-Regel) bezeichnet. Auch bei enzymatischen Reaktionen gilt innerhalb gewisser Grenzen die RGT-Regel. Aber da Enzyme sehr komplexe Makromoleküle sind, beeinflusst eine Temperaturänderung nicht nur die Reaktionsgeschwindigkeit, sondern zugleich die Konformation des Enzyms: die Tertiär- und Quartärstruktur von Proteinen wird vor allem durch schwache Bindungen wie Wasserstoffbrücken oder Van-der-Waals-Kräfte aufrechterhalten.
Solche Bindungen können schon durch die thermische Bewegung der Moleküle beeinflusst werden. Im Extremfall – meist oberhalb 70°C ^- kommt es zu irreversiblen Denaturierung der Enzyme. Doch selbst geringe Temperaturänderungen können über eine graduelle Veränderung der schwachen Bindungen im Molekül zu einer ebenso graduellen Veränderung der Enzymaktivität führen.
Damit lässt sich erklären, warum einige Enzyme bereits bei Temperaturen inaktiv werden, bei denen eine Denaturierung ausgeschlossen ist. Diese Temperaturgrenzen sind artspezifisch. Für Menschen ist zum Beispiel Fieber mit einer Körpertemperatur von 40°C sehr gefährlich, für Vögel ist es die Normaltemperatur. Ein antarktischer Eisfisch, der bei einer Wassertemperatur von konstant -1,9°C lebt, stirbt schon bei 6°C.
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